Publication: Estudio de la estructura y función de la familia de proteínas quinasas C
Authors
Sánchez Bautista, Sonia
item.page.secondaryauthor
Departamentos y Servicios::Departamentos de la UMU::Bioquímica y Biología Molecular A
item.page.director
Gómez Fernández, Juan Carmelo ; Corbalán García, Senena
Publisher
Universidad de Murcia
publication.page.editor
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DOI
item.page.type
info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
Description
Abstract
La Proteína Quinasa C (PKC) participa en numerosos procesos de señalización celular y está implicada en multitud de funciones fisiológicas como crecimiento, diferenciación celular, apoptosis, respuesta inmunitaria, secreción hormonal, entre otras.
En la presente tesis se ha estudiado el papel de la región reguladora de las isoenzimas clásicas y nuevas. Además se ha estudiado la estructura secundaria del dominio catalítico de una isoenzima atípica: la PKC zeta.
Dentro de la región reguladora se distinguen dos dominios, el C1 que se enlaza a diacilglicerol (DAG) y ésteres de forbol y el dominio C2 que en las PKC clásicas une fosfolípidos aniónicos en presencia de calcio y en las PKC nuevas lo hace de un modo independiente de calcio. Por su parte, el dominio catalítico contiene los sitios de unión del ATP y del sustrato susceptible de fosforilación por la PKC.
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