Publication: Uso de agentes quelatantes inmovilizados en el
análisis estructural y purificación de tirosinasa.
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Date
1983
Authors
Jiménez, M. ; Iborra Pastor, José Luis
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Departamentos y Servicios::Departamentos de la UMU::Bioquímica y Biología Molecular B e Inmunología
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Publisher
Murcia : Universidad, Servicio de Publicaciones
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DOI
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info:eu-repo/semantics/article
Description
Abstract
Se ha analizado mediante isotermas de adsorción la naturaleza de la
interacción de tirosinasa de epidermis de rana con el agente quelatante
ácido etilendiaminotriacético inmovilizado en vidrio poroso (ED3A-CPG).
La interacción es univalente y transcurre a través de centros polares independientes
siguiendo isotermas del tipo de Langmuir.
Las diferentes velocidades y capacidades de adsorción de cada una de
las formas activa e inactiva de tirosinasa al soporte ED3A-CPG han conducido
a confirmar que ;la enzima activada por tripsina posee un estado
conformacional más desplegado que la proenzima. En base a los estudios
de adsorción de la enzima en el soporte ED3A-CPG a diferentes fuerzas
iónicas se deduce que el equilibrio de asociación-disociación de la forma
activa de la tirosinasa está más desplazado hacia estados más agregados
a fuerzas iónicas superiores a 0,1 M de lampón fosfato. El agente quelatante
ED3A-0PG se puede utilizar como un soporte poroso de naturaleza
intercambiador iónico para la purificación de tirosinasa, mediante la adsorción
del enzima a bajas fuerzas iónicas y posterior elución de la misma
por incremento de la fuerza iónica del medio.
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