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Caracterización de la estructura del subfragmento SI de la miosina.

dc.contributor.authorGarcía de la Torre, José
dc.contributor.authorMellado Jiménez, Pelayo
dc.contributor.authorLópez Martínez, María del Carmen
dc.contributor.otherFacultad de Ciencias (Química y Matemáticas)en_EN
dc.date.accessioned2009-05-25T09:29:19Z
dc.date.available2009-05-25T09:29:19Z
dc.date.issued1985
dc.description.abstractEs bien conocido que la miosina es el agente esencial en un proceso tan importante para la vida como es la contracción muscular. El fundamento de la actual investigación sobre la base molecular de la contracción muscular es el modelo del filamento deslizante de Huxiey (I). De los dos filamentos que aparecen en el músculo, el grueso contiene miosina, y el delgado está formado por actina. Mediante estudios de degradación enzimática se ha demostrado que la miosina está compuesta por cuatro fragmentos. Por microscopía electrónica se observa que la miosina contiene una porción fibrosa, denominada varilla («rod»), existiendo en un extremo de la misma dos porciones globulares denominadas «cabezas» o subfragmentos SI. La varilla es susceptible de ataque proteolítico, dando lugar a los otros dos subfragmentos denominados meromiosina ligera, LMM, y subfragmento S2. La estructura de la miosina se indica esquemáticamente en la figura I. La base del mecanismo de Huxiey consistió en suponer que las dos zonas que conectan los cuatro subfragmentos se comportan como articulaciones parcialmente flexibles. Así, la varilla se puede doblar, entrando en contacto las cabezas de miosina con el filamento delgado. Además, las dos cabezas pueden moverse una respecto a la otra, y ambas respecto al S2, produciéndose de esta manera un desplazamiento neto del filamento delgado respecto al grueso (figura I). La flexibilidad de las articulaciones se ha comprobado por varias técnicas. La comprobación más evidente es, quizás, la realizada mediante microscopía electrónica por Elliot y Offer (2). Estos autores observaron en las imágenes del microscopio electrónico que los SI pueden adoptar una gran variedad de orientaciones respecto al 52, y lo mismo ocurre entre el S2 y la LMM. Sin embargo, tal observación es meramente cualitativa, no siendo posible precisar cuantitativamente el grado de flexibilidad pues, entre otros motivos, la flexibilidad de las articulaciones podría haber sido fuertemente alterada durante la prepación de la muestra. Se aprecia así el interés de caracterizar la flexibilidad de la miosina en disolución, analizando los múltiples datos disponibles de las propiedades hidrodinámicas mediante la teoría que pretendemos desarrollar para macromoléculas articuladas. Esto implica un requisito previo: conocer con precisión la estructura (tamaño y forma) de los subfragmentos rígidos. No hay grandes dificultades en los casos de S2 y LMM, por tratarse de estructuras íielicoidales con un aspecto global aproximadamente cilindrico. Sin embargo, el conocimiento actual de las cabezas (SI) es muy escaso, existiendo de hecho una fuerte controversia acerca de su estructura, como expondremos en el apartado.en_EN
dc.formatapplication/pdfes
dc.format.extent6en_EN
dc.identifier.issn0213-5469
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10201/4351
dc.languagespaen_EN
dc.publisherMurcia, Secretariado de Publicaciones e Intercambio científico, Universidad de Murciaen_EN
dc.relation.ispartofAnales de Ciencias, Quimicas y Matematicas, vol. 44, 1985en_EN
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccesses
dc.subjectMiosinaen_EN
dc.subject.otherCDU::5 - Ciencias puras y naturales::54 - Químicaen_EN
dc.titleCaracterización de la estructura del subfragmento SI de la miosina.en_EN
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/articleen_EN
dspace.entity.typePublicationes
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