Publication: Caracterización de la estructura
del subfragmento SI de la
miosina.
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Date
1985
Authors
García de la Torre, José ; Mellado Jiménez, Pelayo ; López Martínez, María del Carmen
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Facultad de Ciencias (Química y Matemáticas)
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Publisher
Murcia, Secretariado de Publicaciones e Intercambio científico, Universidad de Murcia
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DOI
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info:eu-repo/semantics/article
Description
Abstract
Es bien conocido que la miosina es el agente esencial en
un proceso tan importante para la vida como es la contracción
muscular. El fundamento de la actual investigación
sobre la base molecular de la contracción muscular es el
modelo del filamento deslizante de Huxiey (I).
De los dos filamentos que aparecen en el músculo, el
grueso contiene miosina, y el delgado está formado por
actina. Mediante estudios de degradación enzimática se ha
demostrado que la miosina está compuesta por cuatro
fragmentos. Por microscopía electrónica se observa que la
miosina contiene una porción fibrosa, denominada varilla
(«rod»), existiendo en un extremo de la misma dos porciones
globulares denominadas «cabezas» o subfragmentos SI.
La varilla es susceptible de ataque proteolítico, dando lugar
a los otros dos subfragmentos denominados meromiosina
ligera, LMM, y subfragmento S2.
La estructura de la miosina se indica esquemáticamente
en la figura I. La base del mecanismo de Huxiey consistió
en suponer que las dos zonas que conectan los cuatro subfragmentos
se comportan como articulaciones parcialmente
flexibles. Así, la varilla se puede doblar, entrando
en contacto las cabezas de miosina con el filamento delgado.
Además, las dos cabezas pueden moverse una respecto
a la otra, y ambas respecto al S2, produciéndose de
esta manera un desplazamiento neto del filamento delgado
respecto al grueso (figura I).
La flexibilidad de las articulaciones se ha comprobado
por varias técnicas. La comprobación más evidente es,
quizás, la realizada mediante microscopía electrónica por
Elliot y Offer (2). Estos autores observaron en las imágenes
del microscopio electrónico que los SI pueden adoptar
una gran variedad de orientaciones respecto al 52, y lo
mismo ocurre entre el S2 y la LMM. Sin embargo, tal
observación es meramente cualitativa, no siendo posible
precisar cuantitativamente el grado de flexibilidad pues,
entre otros motivos, la flexibilidad de las articulaciones
podría haber sido fuertemente alterada durante la prepación
de la muestra.
Se aprecia así el interés de caracterizar la flexibilidad de
la miosina en disolución, analizando los múltiples datos
disponibles de las propiedades hidrodinámicas mediante la
teoría que pretendemos desarrollar para macromoléculas articuladas. Esto implica un requisito previo: conocer con
precisión la estructura (tamaño y forma) de los subfragmentos
rígidos. No hay grandes dificultades en los casos
de S2 y LMM, por tratarse de estructuras íielicoidales con
un aspecto global aproximadamente cilindrico. Sin embargo,
el conocimiento actual de las cabezas (SI) es muy
escaso, existiendo de hecho una fuerte controversia acerca
de su estructura, como expondremos en el apartado.
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