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Título: Determinantes estructurales del procesamiento y la actividad catalítica de tirosinasa
Fecha de publicación: 23-jun-2010
Fecha de defensa / creación: 3-oct-2010
Editorial: Universidad de Murcia
ISBN: En trámite
Materias relacionadas: CDU::5 - Ciencias puras y naturales::57 - Biología::577 - Bioquímica. Biología molecular. Biofísica
Palabras clave: Bioquímica
Resumen: La melanogénesis es la ruta responsable de la biosíntesis de melaninas. Tirosinasa, la enzima limitante, presenta una alta homología con otras metaloenzimas implicadas, pero capacidades catalíticas diferentes (entre ellas y entre especies). Se han estudiado las relaciones estructura-función de estas proteínas. Las conclusiones más importantes han sido: -En humanos, tirosinasa es la enzima responsable de la actividad DHICA oxidasa de la ruta, en oposición a la enzima de ratón. -Se ha caracterizado el papel de dos importantes aminoácidos del centro activo de tirosinasa de ratón: His390 como tercer ligando del cobre en una región de unión a metal e His389 como responsable de la interacción enantioespecífica enzima-difenoles, pero no con monofenoles, introduciendo relevantes aportaciones al mecanismo del ciclo catalítico de tirosinasa. -La unión del cobre es un evento posterior en la maduración post-traduccional de la enzima, que además presenta dos sitios de glicosilación cuya ocupación es dependientes de conformación. ABSTRACT: Melanogenesis is the biochemical pathway responsible for melanin synthesis. Tyrosinase, the rate-limiting enzyme, shows high homology with other metalloenzymes involved. However, they differ in their enzymatic capabilities (also among species). In our attempt to characterize the structure-function relationships in mammalian melanogenic enzymes, we showed that: -In human, tyrosinase accounts for the DHICA oxidase activity prior to melanin formation, while the murine enzyme is unable to catalyze DHICA consumption. -Two important residues in the active site of the protein have been characterized: His390 as the third copper ligand in the metal-binding region and His389 as the amino acid responsible for the stereospecific interaction enzyme-diphenolic substrates, but not monophenols. This conclusion allowed for the modification of several aspects of the classical catalytic mechanism of the enzyme. -Neither glycosylation of all the potential sequons nor copper binding are sine qua non requirements for maturation of tyrosinase and processing beyond the endoplasmic reticulum.
Autor/es principal/es: Olivares Sánchez, María Concepción
Director/es: García-Borrón Martínez, José Carlos
Solano Muñoz, Francisco
Facultad/Departamentos/Servicios: Departamentos y Servicios::Departamentos de la UMU::Bioquímica y Biología Molecular B e Inmunología
Publicado en: Proyecto de investigación:
Versiones anteriores del documento: http://www.tesisenred.net/TDR-0618110-102538/index_cs.html#documents
URI: http://hdl.handle.net/10201/13254
Tipo de documento: info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
Número páginas / Extensión: 239
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info:eu-repo/semantics/openAccess
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