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http://hdl.handle.net/10201/13254
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Campo DC | Valor | Lengua/Idioma |
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dc.contributor.advisor | García-Borrón Martínez, José Carlos | - |
dc.contributor.advisor | Solano Muñoz, Francisco | - |
dc.contributor.author | Olivares Sánchez, María Concepción | - |
dc.contributor.other | Departamentos y Servicios::Departamentos de la UMU::Bioquímica y Biología Molecular B e Inmunología | es |
dc.date.accessioned | 2010-06-23T11:54:54Z | - |
dc.date.available | 2010-06-23T11:54:54Z | - |
dc.date.created | 2010-10-03 | - |
dc.date.issued | 2010-06-23 | - |
dc.identifier.isbn | En trámite | - |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/10201/13254 | - |
dc.description.abstract | La melanogénesis es la ruta responsable de la biosíntesis de melaninas. Tirosinasa, la enzima limitante, presenta una alta homología con otras metaloenzimas implicadas, pero capacidades catalíticas diferentes (entre ellas y entre especies). Se han estudiado las relaciones estructura-función de estas proteínas. Las conclusiones más importantes han sido: -En humanos, tirosinasa es la enzima responsable de la actividad DHICA oxidasa de la ruta, en oposición a la enzima de ratón. -Se ha caracterizado el papel de dos importantes aminoácidos del centro activo de tirosinasa de ratón: His390 como tercer ligando del cobre en una región de unión a metal e His389 como responsable de la interacción enantioespecífica enzima-difenoles, pero no con monofenoles, introduciendo relevantes aportaciones al mecanismo del ciclo catalítico de tirosinasa. -La unión del cobre es un evento posterior en la maduración post-traduccional de la enzima, que además presenta dos sitios de glicosilación cuya ocupación es dependientes de conformación. ABSTRACT: Melanogenesis is the biochemical pathway responsible for melanin synthesis. Tyrosinase, the rate-limiting enzyme, shows high homology with other metalloenzymes involved. However, they differ in their enzymatic capabilities (also among species). In our attempt to characterize the structure-function relationships in mammalian melanogenic enzymes, we showed that: -In human, tyrosinase accounts for the DHICA oxidase activity prior to melanin formation, while the murine enzyme is unable to catalyze DHICA consumption. -Two important residues in the active site of the protein have been characterized: His390 as the third copper ligand in the metal-binding region and His389 as the amino acid responsible for the stereospecific interaction enzyme-diphenolic substrates, but not monophenols. This conclusion allowed for the modification of several aspects of the classical catalytic mechanism of the enzyme. -Neither glycosylation of all the potential sequons nor copper binding are sine qua non requirements for maturation of tyrosinase and processing beyond the endoplasmic reticulum. | es |
dc.format | application/pdf | es |
dc.format.extent | 239 | - |
dc.language | spa | es |
dc.publisher | Universidad de Murcia | es |
dc.relation.ispartof | Proyecto de investigación: | es |
dc.relation.replaces | http://www.tesisenred.net/TDR-0618110-102538/index_cs.html#documents | es |
dc.rights | La difusión de este documento por medio de Internet ha sido autorizado por los titulares de los derechos de propiedad intelectual únicamente para usos privados enmarcados en actividades de investigación y docencia. No se autoriza su reproducción con finalidades de lucro ni su difusión. | es |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | es |
dc.subject | Bioquímica | es |
dc.subject.other | CDU::5 - Ciencias puras y naturales::57 - Biología::577 - Bioquímica. Biología molecular. Biofísica | es |
dc.title | Determinantes estructurales del procesamiento y la actividad catalítica de tirosinasa | es |
dc.type | info:eu-repo/semantics/doctoralThesis | es |
Aparece en las colecciones: | Ciencias |
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