Browsing by Subject "Proteasas"

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    Proteasas extracelulares de una cepa enterotoxigenica de Vibrio cholerae no 0:l
    (Murcia: Universidad de Murcia, Servicio de Publicaciones, 1986) Navarro, J. M.; Gacto Fernández, Mariano José; Facultad de Biología
    The alkaline proteolytic system from a non-agglutinable strain of V. cholerae isolated from water has been analysed. Maximal levels of extracellular protease activity are produced during the stationary phase of growth. The proteolytic activity of the system shows a high stability and their synthesis appears to be partially repressed by glucose. The enzyme system is compossed of four distinct proteolytic enzymes as evidenced by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis with copolymerized gelatin as substrate.
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    Proteólisis Intracelular: Recambio Proteico
    (2009-10-27T11:20:08Z) Rodríguez López, José Neptuno; Facultad de Biología
    La concentración celular de cada clase de proteína es consecuencia del equilibrio entre su síntesis y su degradación. Aunque parece derrochador, la degradación y síntesis continua de las proteínas, un proceso que recibe el nombre de recambio proteico, tiene varios fines. El primero de todos es la flexibilidad metabólica, que se consigue mediante cambios relativamente rápidos de la concentración de enzimas reguladoras, hormonas peptídicas y moléculas receptoras. El recambio proteico protege también a las células de la acumulación de proteínas anómalas. Finalmente, numerosos procesos fisiológicos dependen tanto de las reacciones de degradación oportunas como de las de síntesis. Las proteínas se diferencian de forma significativa en sus velocidades de recambio, que se miden como vida media. Las proteínas que desempeñan funciones estructurales suelen tener una vida media más larga. Por ejemplo, algunas proteínas del tejido conjuntivo, como los colágenos, suelen tener una vida media que se mide por años. Por el contrario, la vida media de las enzimas reguladoras suele medirse en minutos. En los últimos años se ha realizado un gran avance en la elucidación de los mecanismos que controlan el recambio proteico. Las proteínas se degradan mediante enzimas proteolíticas que se encuentran por toda la célula. Entre ellas, las calpaínas activadas por Ca2+ y las catepsinas lisosómicas. Además, la ubiquitinación se cree que tiene una función fundamental en el recambio proteico. En la ubiquitinación varias moléculas de una proteína eucariota pequeña de 76 residuos, que se denomina ubiquitina, se unen covaléntemente a algunas proteínas destinadas a la degradación. Una vez que la proteína está ubiquitinada, se degrada por un complejo proteolítico que se denomina proteosoma. A pesar de lo que se ha avanzado en los últimos años, no se conocen bien los mecanismos que dirigen a las proteínas a su destrucción por ubiquitinación o por otros procesos degradativos. Sin embargo, se piensa que la vida media de una proteína está parcialmente determinada por su resto N-terminal, por la existencia de secuencias determinadas o por la presencia de restos de aminoácidos oxidados. Además, el control de estos procesos degradativos es importante para la salud, ya que una disfunción de estos sistemas desembocaría en la aparición de graves enfermedades, entre ellas, el Alzheimer o el cáncer. Estos, y otros aspectos, que recogen los últimos descubrimientos, sobre la degradación intracelular de las proteínas, se discuten en esta revisión.