Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem: http://hdl.handle.net/10201/6236

Título: Proteólisis Intracelular: Recambio Proteico
Fecha de publicación: 27-oct-2009
Fecha de defensa / creación: 2003
Materias relacionadas: CDU::6 - Ciencias aplicadas::60 - Cuestiones generales de las ciencias aplicadas
Palabras clave: Proteínas
Recambio proteico
Proteasas
Resumen: La concentración celular de cada clase de proteína es consecuencia del equilibrio entre su síntesis y su degradación. Aunque parece derrochador, la degradación y síntesis continua de las proteínas, un proceso que recibe el nombre de recambio proteico, tiene varios fines. El primero de todos es la flexibilidad metabólica, que se consigue mediante cambios relativamente rápidos de la concentración de enzimas reguladoras, hormonas peptídicas y moléculas receptoras. El recambio proteico protege también a las células de la acumulación de proteínas anómalas. Finalmente, numerosos procesos fisiológicos dependen tanto de las reacciones de degradación oportunas como de las de síntesis. Las proteínas se diferencian de forma significativa en sus velocidades de recambio, que se miden como vida media. Las proteínas que desempeñan funciones estructurales suelen tener una vida media más larga. Por ejemplo, algunas proteínas del tejido conjuntivo, como los colágenos, suelen tener una vida media que se mide por años. Por el contrario, la vida media de las enzimas reguladoras suele medirse en minutos. En los últimos años se ha realizado un gran avance en la elucidación de los mecanismos que controlan el recambio proteico. Las proteínas se degradan mediante enzimas proteolíticas que se encuentran por toda la célula. Entre ellas, las calpaínas activadas por Ca2+ y las catepsinas lisosómicas. Además, la ubiquitinación se cree que tiene una función fundamental en el recambio proteico. En la ubiquitinación varias moléculas de una proteína eucariota pequeña de 76 residuos, que se denomina ubiquitina, se unen covaléntemente a algunas proteínas destinadas a la degradación. Una vez que la proteína está ubiquitinada, se degrada por un complejo proteolítico que se denomina proteosoma. A pesar de lo que se ha avanzado en los últimos años, no se conocen bien los mecanismos que dirigen a las proteínas a su destrucción por ubiquitinación o por otros procesos degradativos. Sin embargo, se piensa que la vida media de una proteína está parcialmente determinada por su resto N-terminal, por la existencia de secuencias determinadas o por la presencia de restos de aminoácidos oxidados. Además, el control de estos procesos degradativos es importante para la salud, ya que una disfunción de estos sistemas desembocaría en la aparición de graves enfermedades, entre ellas, el Alzheimer o el cáncer. Estos, y otros aspectos, que recogen los últimos descubrimientos, sobre la degradación intracelular de las proteínas, se discuten en esta revisión.
Autor/es principal/es: Rodríguez López, José Neptuno
Facultad/Departamentos/Servicios: Departamentos y Servicios::Departamentos de la UMU::Bioquímica y Biología Molecular A
Forma parte de: Apuntes
URI: http://hdl.handle.net/10201/6236
Tipo de documento: info:eu-repo/semantics/annotation
Número páginas / Extensión: 32
Derechos: info:eu-repo/semantics/openAccess
Aparece en las colecciones:Material docente: Facultad de Biología

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