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Título: Estudio de la estructura y función de la familia de proteínas quinasas C
Fecha de publicación: 20-jul-2010
Fecha de defensa / creación: 4-jul-2007
Editorial: Universidad de Murcia
ISBN: En trámite
Materias relacionadas: CDU::5 - Ciencias puras y naturales::57 - Biología::577 - Bioquímica. Biología molecular. Biofísica
Palabras clave: Proteínas
Resumen: La Proteína Quinasa C (PKC) participa en numerosos procesos de señalización celular y está implicada en multitud de funciones fisiológicas como crecimiento, diferenciación celular, apoptosis, respuesta inmunitaria, secreción hormonal, entre otras. En la presente tesis se ha estudiado el papel de la región reguladora de las isoenzimas clásicas y nuevas. Además se ha estudiado la estructura secundaria del dominio catalítico de una isoenzima atípica: la PKC zeta. Dentro de la región reguladora se distinguen dos dominios, el C1 que se enlaza a diacilglicerol (DAG) y ésteres de forbol y el dominio C2 que en las PKC clásicas une fosfolípidos aniónicos en presencia de calcio y en las PKC nuevas lo hace de un modo independiente de calcio. Por su parte, el dominio catalítico contiene los sitios de unión del ATP y del sustrato susceptible de fosforilación por la PKC.
Autor/es principal/es: Sánchez Bautista, Sonia
Director/es: Gómez Fernández, Juan Carmelo
Corbalán García, María Senena
Facultad/Departamentos/Servicios: Departamentos y Servicios::Departamentos de la UMU::Bioquímica y Biología Molecular A
Versiones anteriores del documento: http://global.tesisenred.net/TDR-0713110-131206/index_cs.html#documents
URI: http://hdl.handle.net/10201/13510
Tipo de documento: info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
Número páginas / Extensión: 296
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