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https://doi.org/10.1038/s41598-019-53138-w
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Campo DC | Valor | Lengua/Idioma |
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dc.contributor.author | García-Saura, Antonio Ginés | - |
dc.contributor.author | Zapata-Pérez, Rubén | - |
dc.contributor.author | Martínez-Moñino, Ana Belén | - |
dc.contributor.author | Francisco Hidalgo, José | - |
dc.contributor.author | Morte Gómez, María Asunción | - |
dc.contributor.author | Pérez-Gilabert, Manuela | - |
dc.contributor.author | Sánchez-Ferrer, Álvaro | - |
dc.contributor.other | Facultades, Departamentos, Servicios y Escuelas::Departamentos de la UMU::Bioquímica y Biología Molecular A | es |
dc.date.accessioned | 2021-07-14T10:51:01Z | - |
dc.date.available | 2021-07-14T10:51:01Z | - |
dc.date.created | 2019 | - |
dc.date.issued | 2019 | - |
dc.identifier.citation | Scientific Reports | es |
dc.identifier.issn | 2045-2322 | - |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/10201/110841 | - |
dc.description | ©<2019>. This manuscript version is made available under the CC-BY 4.0 license http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ This document is the Published/Accepted/Submitted Manuscript version of a Published Work that appeared in final form in [Scientific Reports]. To access the final edited and published work see[https://doi.org/10.1038/s41598-019-53138-w] | es |
dc.description.abstract | Las hidrolasas Nudix (por nucleósido difosfatasas unidas a otros motivos, X) son una familia diversa de proteínas capaces de escindir una enorme variedad de sustratos, que van desde azúcares nucleotídicos hasta ARNs coronados con NAD+. Aunque todos los miembros de esta superfamilia comparten un motivo catalítico común conservado, la caja Nudix, su especificidad de sustrato radica en rasgos de secuencia específicos, que dan lugar a diferentes subfamilias. Entre ellas, las NADH pirofosfatasas o difosfatasas (NADDs) están poco estudiadas y no se sabe nada de su distribución. Para solucionar esto, diseñamos un patrón compatible con Prosite para identificar nuevas secuencias de NADDs. El escaneo in silico de la base de datos UniProtKB mostró que el 3% de las proteínas Nudix eran NADDs y mostraban 21 arquitecturas de dominio diferentes, siendo la arquitectura canónica (NUDIX-like_zf-NADH-PPase_NUDIX) la más abundante (53%). Curiosamente, las secuencias fúngicas de NADD destacaban entre los eucariotas y se distribuían en varias clases, incluyendo los Pezizomicetos. Inesperadamente, en esta última Clase de hongos, se encontró que los NADDs estaban presentes desde el ancestro reciente más común hasta las Tuberaceae, siguiendo una distribución de la filogenia molecular similar a la descrita previamente usando dos mil genes individuales concatenados. Por último, cuando se caracterizó bioquímicamente la NADD de Tuber melanosporum, formadora de trufas, ésta mostró la mayor relación de eficiencia catalítica NAD+/NADH jamás descrita. . | - |
dc.description.abstract | Nudix (for nucleoside diphosphatases linked to other moieties, X) hydrolases are a diverse family of proteins capable of cleaving an enormous variety of substrates, ranging from nucleotide sugars to NAD+-capped RNAs. Although all the members of this superfamily share a common conserved catalytic motif, the Nudix box, their substrate specificity lies in specific sequence traits, which give rise to different subfamilies. Among them, NADH pyrophosphatases or diphosphatases (NADDs) are poorly studied and nothing is known about their distribution. To address this, we designed a Prosite-compatible pattern to identify new NADDs sequences. In silico scanning of the UniProtKB database showed that 3% of Nudix proteins were NADDs and displayed 21 different domain architectures, the canonical architecture (NUDIX-like_zf-NADH-PPase_NUDIX) being the most abundant (53%). Interestingly, NADD fungal sequences were prominent among eukaryotes, and were distributed over several Classes, including Pezizomycetes. Unexpectedly, in this last fungal Class, NADDs were found to be present from the most common recent ancestor to Tuberaceae, following a molecular phylogeny distribution similar to that previously described using two thousand single concatenated genes. Finally, when truffle-forming ectomycorrhizal Tuber melanosporum NADD was biochemically characterized, it showed the highest NAD+/NADH catalytic efficiency ratio ever described | - |
dc.format | application/pdf | es |
dc.format.extent | 22 | es |
dc.language | eng | es |
dc.publisher | Nature Research | es |
dc.relation | Este estudio ha sido parcialmente financiado por becas españolas del MINECO-FEDER (BIO2013-45336-R, AGL2017-86526P, AEI/FEDER), UE (CGL2016-78946-R) y de las Ayudas a los Grupos y Unidades de Excelencia Científica de la Región de Murcia, Fundación Séneca- Agencia de Ciencia y Tecnología de la Región de Murcia (19893/GERM/15, Programa de Apoyo a la Investigación 2014 y 20866/PI/18). AGGS fue apoyado por un contrato predoctoral (FPU-UMU) de la Universidad de Murcia. RZP cuenta con el apoyo de una beca postdoctoral del programa de investigación e innovación Horizonte 2020 de la Unión Europea bajo el acuerdo de subvención Marie Skłodowska-Curie nº 840110. Agradecemos a F. Martin y al consorcio Mycorrhizal Genomics Initiative el acceso a los datos del genoma (portal MycoCosm). Los datos de la secuencia del genoma fueron producidos por el Instituto Conjunto del Genoma del Departamento de Energía de los Estados Unidos en colaboración con la comunidad de usuarios. | es |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | es |
dc.rights | Atribución 4.0 Internacional | * |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ | * |
dc.subject | Nucleoside diphosphatases | - |
dc.subject | NADH | - |
dc.subject | Nudix hydrolases | - |
dc.subject | Tuber melanosporum | - |
dc.subject | Black truffle | - |
dc.subject | Nucleósido difosfatasas | - |
dc.subject | Nudix hidrolasas | - |
dc.subject | Tuber melanosporum | - |
dc.subject | Trufa negra | - |
dc.subject.other | CDU::5 - Ciencias puras y naturales::57 - Biología::577 - Bioquímica. Biología molecular. Biofísica | es |
dc.title | The first comprehensive phylogenetic and biochemical analysis of NADH diphosphatases reveals that the enzyme from Tuber melanosporum is highly active towards NAD+ | es |
dc.type | info:eu-repo/semantics/article | es |
dc.relation.publisherversion | https://www.nature.com/articles/s41598-019-53138-w | es |
dc.identifier.doi | https://doi.org/10.1038/s41598-019-53138-w | - |
Aparece en las colecciones: | Artículos: Bioquímica y Biología Molecular "A" |
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